home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ The Arsenal Files 6 / The Arsenal Files 6 (Arsenal Computer).ISO / health / med9603.zip / M9630113.TXT < prev    next >
Text File  |  1996-02-27  |  3KB  |  47 lines
  1.        Document 0113
  2.  DOCN  M9630113
  3.  TI    Domains of the human immunodeficiency virus type 1 matrix and gp41
  4.        cytoplasmic tail required for envelope incorporation into virions.
  5.  DT    9603
  6.  AU    Freed EO; Martin MA; Laboratory of Molecular Microbiology, National
  7.        Institute of; Allergy and Infectious Diseases, Bethesda, Maryland
  8.        20892-0460,; USA.
  9.  SO    J Virol. 1996 Jan;70(1):341-51. Unique Identifier : AIDSLINE
  10.        MED/96099449
  11.  AB    We recently demonstrated that a single amino acid substitution in matrix
  12.        residue 12 (12LE) or 30 (30LE) blocks the incorporation of human
  13.        immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) envelope glycoproteins into
  14.        virions and that this block can be reversed by pseudotyping with
  15.        heterologous retroviral envelope glycoproteins with short cytoplasmic
  16.        tails or by truncating the cytoplasmic tail of HIV-1 transmembrane
  17.        glycoprotein gp41 by 104 or 144 amino acids. In this study, we mapped
  18.        the domain of the gp41 cytoplasmic tail responsible for the block to
  19.        incorporation into virions by introducing a series of eight truncation
  20.        mutations that eliminated 23 to 93 amino acids from the C terminus of
  21.        gp41. We found that incorporation into virions of a HIV-1 envelope
  22.        glycoprotein with a deletion of 23, 30, 51, or 56 residues from the C
  23.        terminus of gp41 is specifically blocked by the 12LE matrix mutation,
  24.        whereas truncations of greater than 93 amino acids reverse this defect.
  25.        To elucidate the role of matrix residue 12 in this process, we
  26.        introduced a number of additional single amino acid substitutions at
  27.        matrix positions 12 and 13. Charged substitutions at residue 12 blocked
  28.        envelope incorporation and virus infectivity, whereas more subtle amino
  29.        acid substitutions resulted in a spectrum of envelope incorporation
  30.        defects. To characterize further the role of matrix in envelope
  31.        incorporation into virions, we obtained and analyzed second-site
  32.        revertants to two different matrix residue 12 mutations. A Val-->Ile
  33.        substition at matrix amino acid 34 compensated for the effects of both
  34.        amino acid 12 mutations, suggesting that matrix residues 12 and 34
  35.        interact during the incorporation of HIV-1 envelope glycoproteins into
  36.        nascent virions.
  37.  DE    Amino Acid Sequence  Base Sequence  Binding Sites  Cell Line  DNA, Viral
  38.        Gene Products, env/METABOLISM  Gene Products, gag/CHEMISTRY/*METABOLISM
  39.        Hela Cells  Human  HIV Antigens/CHEMISTRY/*METABOLISM  HIV Envelope
  40.        Protein gp41/CHEMISTRY/*METABOLISM  HIV-1/*METABOLISM  Molecular
  41.        Sequence Data  Mutagenesis  Mutation  Protein Precursors/METABOLISM
  42.        Viral Envelope Proteins/*METABOLISM  Virion/METABOLISM  JOURNAL ARTICLE
  43.  
  44.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  45.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  46.  
  47.